Mit ph.d.-arbejde ved Biofysisk Institut, Aarhus Universitet, omhandler Na,K-ATPasen, som er et membranbundet enzym, der på bekostning af ATP transporterer 3 Na+ ud af og 2 K+ ind i cellen mod deres kemiske gradienter. Dette enzym tilhører P-type ATPase-familien, hvor kun strukturer af Ca-ATPasen i bestemte konformationer er kendte. Strukturel viden er vigtig for forståelsen af enzymets virkemåde. Fastfase-NMR er en anvendelig teknik til belysning af ligand-protein-vekselvirkninger, da den i modsætning til andre teknikker ikke kræver krystaller eller hurtig molekylær rotation.
Tl+ -kationen binder til Na,K-ATPasen på samme måde som K+ blot med højere affinitet. Denne stærke binding gør sammen med en høj NMR-følsomhed og et stort kemisk skift- område Tl+ ideel for NMR-studier, som afspejler vekselvirkninger mellem ionen og lokale kemiske omgivelser. Tl+ -spektrene indikerer en delvis mobilitet af de såkaldte fastbundne (okkluderede) Tl+ -ioner i Na,K-ATPasen, hvilket synes at være i modsætning til tæt bundne Ca2+ -ioner i Ca-ATPasen. Også binding af andre kationer og substratet ATP er studeret med NMR og andre biofysiske metoder.
En anden tilsyneladende forskel mellem de to ATPaser er strukturen af det femte transmembrane domæne, M5, som er vigtigt i koordineringen af de specifikke bindingssteder. Foreløbige analyser af væskefase-NMR-spektrene antyder en hovedsagelig betafoldning for Na,K-ATPase M5-peptidet. Dette er i modsætning til Ca-ATPasen, hvor M5 har en klar α-helix-struktur. Denne forskel kan være relateret det faktum, at Na,K-ATPasen binder 3 Na+ -ioner i modsætning til 2 Ca2+ -ioner i Ca-ATPasen.